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Células Recombinadas en la creación de la enzima Dr. Brzostowski Héctor Damián Primeramente por entender lo básico para pasar a la comprensión del como funciona esta Enzima. Los mecanismos de defensa contra la agresión en la inmunidad: Según WIKIPEDIA Me ahorro de escribir toda la fundamentación para el lector no involucrado en el tema todos están fundamentados en muchísimos libros según WIKIPEDIA y al final se presenta las CRE " Células Recombinadas Enzimáticas" ... Los microorganismos o toxinas que consigan entrar en un organismo se encontrarán con las células y los mecanismos del sistema inmunitario innato. La respuesta innata suele desencadenarse cuando los microbios son identificados por receptores de reconocimiento de patrones, que reconocen componentes que están presentes en amplios grupos de microorganismos, o cuando las células dañadas, lesionadas o estresadas envían señales de alarma, muchas de las cuales (pero no todas) son reconocidas por los mismos receptores que reconocen los patógenos. Los gérmenes que logren penetrar en un organismo se encontrarán con las células y los mecanismos del sistema inmunitario innato. Las defensas del sistema inmunitario innato no son específicas, lo cual significa que estos sistemas reconocen y responden a los patógenos en una forma genérica. Este sistema no confiere una inmunidad duradera contra el patógeno. El sistema inmunitario innato es el sistema dominante de protección en la gran mayoría de los organismos. Inmunidad: El sistema inmunitario innato comprende las células y los mecanismos que defienden al huésped de la infección por otros organismos, de forma no específica. Esto significa que las células del sistema innato reconocen, y responden a patógenos de forma genérica y, a diferencia del sistema inmunitario adaptativo, no confiere inmunidad a largo plazo o protectora al huésped. Las funciones principales del sistema inmunitario innato en vertebrados incluyen: Reclutamiento de células inmunes hacia los sitios de infección y de inflamación, mediante la producción de factores químicos, incluyendo los mediadores químicos especializados, denominados citoquinas. Activación de la cascada del sistema del complemento para identificar bacterias, activar las células y promover el aclaramiento de las células muertas o de los complejos de anticuerpos. La identificación y remoción de sustancias extrañas presentes en órganos, tejidos, sangre y linfa, a cargo de los leucocitos. La activación del sistema inmunitario adaptativo mediante un proceso conocido como la presentación de antígenos. El complejo mayor de histocompatibilidad (CMH o MHC, acrónimo para el inglés major histocompatibility complex), o complejo principal de histocompatibilidad, es una familia de genes ubicados en el brazo corto del cromosoma 6 cuyos productos están implicados en la presentación de antígenos a los linfocitos T . En humanos, los genes MHC conforman el denominado sistema HLA (por human leukocyte antigen), porque estas proteínas se descubrieron como antígenos en los leucocitos, que podían detectarse con anticuerpos. Los genes MHC son fundamentales en la defensa inmunológica del organismo frente a los patógenos, y por otro lado, constituyen la principal barrera al trasplante de órganos y de células madre. La región del brazo corto del cromosoma 6 que contiene los genes del MHC posee la información de: •ciertas glucoproteínas de la membrana plasmática involucradas en los mecanismos de presentación y procesamiento de antígenos a los linfocitos T: se agrupan en los genes de clase II (que codifican las proteínas MHC-II) y los genes de clase I (que codifican las proteínas MHC-I) •así como citocinas y proteínas del sistema del complemento, importantes en la respuesta inmunológica, pero que no tienen nada que ver con los genes del MHC; estos genes se agrupan en la clase III. Ambos tipos de moléculas participan en la respuesta inmunitaria, que permite la identificación de las moléculas propias y de las extrañas (invasoras), para eliminar estas últimas mediante diferentes mecanismos. Localización genómica El análisis comparativo de la organización de la región MHC entre especies muy alejadas ha revelado la presencia de reorganizaciones dentro de la región específicas de cada línea evolutiva y cambios en la complejidad de los genes. La estructura de la región MHC se conoce al menos en siete especies de mamíferos euterios (placentarios), dos de aves, cinco peces teleósteos y en los tiburones. Hay grandes diferencias en la organización de la región MHC entre los mamíferos euterios y los no mamíferos. En euterios, la región está ordenada a lo largo del cromosoma en las regiones clase I-II-III, es muy densa en genes y ocupa una zona extensa. En los no mamíferos, la región MHC generalmente contiene menos genes y las regiones Clase I y II son adyacentes, a excepción de los teleósteos, donde las dos regiones no están ligadas. De las regiones MHC secuenciadas completamente, la menos compleja es la del pollo, que contiene sólo 19 genes en 92 kb.[1] En humanos, los 3,6 Mbp (3.600.000 pares de bases) de la región MHC del cromosoma 6 contiene 140 genes flanqueados por los marcadores genéticos MOG y COL11A2.[2] La región MHC es la región más densa en genes y más polimórfica del genoma de los mamíferos, crítica para la inmunidad y para el éxito reproductivo. La región MHC en los marsupiales Monodelphis doméstica (Didelphimorphia gris de cola corta) está flanqueada por los mismos marcadores, comprende 3.95 Mb y contiene 114 genes, 87 compartidos con los humanos.[1] La comparación entre la región MHC de humanos y marsupiales ha permitido analizar la evolución de este conjunto de genes, ya que los marsupiales se encuentran entre los euterios y los vertebrados no mamíferos, separados por 200 millones de años. Así, se ha identificado que los marsupiales presentan una región MHC similar a la de mamíferos en tamaño y complejidad, pero también presenta características de organización similares a la región MHC de los no mamíferos, lo que revela una probable organización ancestral de esta región. La región MHC está dividida en 3 subgrupos de genes: Estructura de una molécula MHC de Clase-I. MHC Clase-I En euterios, la región Clase-I contiene un conjunto de genes metópicos cuya presencia y orden está conservada entre especies. Estas moléculas se expresan en todas las células humanas, excepto en los glóbulos rojos, las células germinales, las células de los embriones pre-implantación y el sincitiotrofoblasto (tejido embrionario, no presente en la vida extrauterina: más detalles...).[3] Algunas células, como las neuronas, los monocitos y los hepatocitos, presentan niveles bajos de moléculas MHC-I (menos de 103 por célula: ver datos).[4] Los genes MHC de Clase-I (MHC-I) codifican glucoproteínas, con estructura de inmunoglobulina: presentan una cadena pesada tipo α que se subdivide en tres regiones: α1, α2 y α3. Estas tres regiones están expuestas al espacio extracelular y están unidas a la membrana de la célula mediante una región transmembrana. La cadena α está siempre asociada a una molécula de microglobulina β2, que está codificada por una región independiente en el cromosoma 15. La principal función de los productos génicos de la Clase-I es la presentación de péptidos antigénicos intracelulares a los linfocitos T citotóxicos (CD8+). El péptido antigénico se aloja en una hendidura que se forma entre las regiones α1 y α2 de la cadena pesada, mientras el reconocimiento del MHC-I por parte del linfocito T citotóxico se hace en la cadena α3. En esta hendidura conformada por las regiones α1 y α2, se presentan péptidos de entre 8 y 11 aminoácidos, razón por la cual la presentación del péptido antigénico debe pasar por un proceso de fragmentación dentro de la propia célula que lo expresa. En humanos, existen muchos isotipos (genes diferentes) de las moléculas de Clase-I, que pueden agruparse en: •"clásicas", cuya función consiste en la presentación de antígenos a los linfocitos T CD8: dentro de este grupo tenemos HLA-A, HLA-B y HLA-C. •"no clásicas" (también llamadas MHC clase IB), con funciones especializadas: no presentan antígenos a los linfocitos T, sino que se unen a receptores inhibidores de las células NK; dentro de este grupo se encuentran HLA-E, HLA-F, HLA-G. Por eso las proteinas HLA-G se denominan inmunosupresoras y se expresan en el citotrofoblasto del feto. Se piensa que esta expresión evite que el feto sea rechazado como un trasplante [1]. Estructura de una molécula MHC de Clase-II. MHC Clase-II Estos genes codifican glicoproteinas con estructura de inmunoglobulina, pero en este caso el complejo funcional está formado por dos cadenas, una α y una β (cada una de ellas con dos dominios, α1 y α2, β1 y β2). Cada una de las cadenas está unida a la membrana por una región transmembrana, y ambas cadenas están enfrentadas, con los dominios 1 y 2 contiguos, en el exterior celular.[5] Estas moléculas se expresan sobre todo en las células presentadoras de antígeno (dendríticas y fagocíticas, así como los linfocitos B), donde presentan péptidos antigénicos extracelulares procesados a los linfocitos T cooperadores (CD4+). El péptido antigénico se aloja en una hendidura formada por los dominios α1 y β1, mientras el reconcimiento del MHC-II por parte del linfocito T cooperador se hace en la cadena β2. En esta hendidura conformada por las regiones α1 y β1, se presentan péptidos de entre 12 y 16 aminoácidos. Las moléculas MHC-II en humanos presentan 5-6 isotipos, y pueden agruparse en: •"clásicas", que presentan péptidos a los linfocitos T CD4; dentro de este grupo tenemos HLA-DP, HLA-DQ, HLA-DR; •"no clásicas", accesorias, con funciones intracelulares (no están expuestas en la membrana celular, sino en membranas internas, de los lisosomas); normalmente, cargan los péptidos antigénicos sobre las moléculas MHC-II clásicas; en este grupo se incluyen HLA-DM y HLA-DO. Además de las moléculas MHC-II, en la región Clase-II se encuentran genes que codifican moléculas procesadoras de antígenos, como TAP (por transporter associated with antigen processing) y Tapasin. MHC Clase-III Esta clase contiene genes que codifican varias proteinas secretadas que desempeñan funciones inmunitarias: componentes del sistema del complemento (como C2, C4 y factor B) y moléculas relacionadas con la inflamación (citoquinas como TNF-α, LTA, LTB) o proteínas de choque térmico (hsp). La Clase-III tiene una función completamente diferente que las clases- I y II, pero se sitúa entre los otros dos en el brazo corto del cromosoma 6 humano, por lo que son frecuentemente descritos en conjunto. Polimorfismo de los genes MHC-I y II Expresión codominante de los genes HLA / MHC. Los genes MHC se expresan de forma codominante. Esto quiere decir que los alelos (variantes) heredados de ambos progenitores se expresan de forma equivalente: •Como existen tres genes Clase-I, denominados en humanos HLA-A, HLA-B y HLA-C, y cada persona hereda un juego de cada progenitor, cualquier célula de un individuo podrá expresar 6 tipos diferentes de moléculas MHC-I. •En el locus de Clase-II, cada individuo hereda un par de genes HLA-DP (DPA1 y DPA2, que codifican las cadenas α y β), un par de genes HLA-DQ (DQA1 y DQA2, para las cadenas α y β), un gen HLA-DRα (DRA1) y uno o dos genes HLA-DRβ (DRB1 y DRB3, -4 o -5). Así, un individuo heterocigoto puede heredar 6 u 8 alelos de Clase-II, tres o cuatro de cada progenitor. El juego de alelos presente en cada cromosoma se denomina haplotipo MHC. En humanos, cada alelo HLA recibe un número. Por ejemplo, para un individuo dado, su haplotipo puede ser HLA-A2, HLA-B5, HLA-DR3, etc... Cada individuo heterocigoto tendrá dos haplotipos MHC, uno en cada cromosoma (uno de origen paterno y otro de origen materno). Los genes MHC son enormemente polimórficos, lo que significa que existen muchos alelos diferentes en los diferentes individuos de la población. El polimorfismo es tan grande que en una población mixta (no endogámica) no existen dos individuos que tengan exactamente el mismo juego de genes y moléculas MHC, excepto los gemelos idénticos. Las regiones polimórficas de cada alelo se encuentran en la zona de contacto con el péptido que va a presentar al linfocito. Por esta razón, la zona de contacto de cada alelo de molécula MHC es muy variable, ya que los residuos polimórficos del MHC forman hendiduras específicas en las que las que sólo pueden introducirse cierto tipo de residuo del péptido, lo cual impone un modo de unión muy preciso entre el péptido y la molécula MHC. Esto implica que cada variante de molécula MHC podrá unir específicamente sólo aquellos péptidos que encajen adecuadamente en la hendidura de la molécula MHC, que es variable para cada alelo. De esta manera, las moléculas de MHC tienen una especificidad amplia para la unión de péptidos, puesto que cada molécula de MHC puede unir muchos, pero no todos los tipos de péptidos posibles. Esta es una característica esencial de las moléculas MHC: en un individuo concreto, bastan unas pocas moléculas diferentes para poder presentar una vasta variedad de péptidos. Por otro lado, dentro de una población, la existencia de múltiples alelos asegura que siempre habrá algún individuo que posea una molécula de MHC capaz de cargar el péptido adecuado para reconocer un microbio concreto.La evolución del polimorfismo de MHC asegura que una población será capaz de defenderse frente a la enorme diversidad de microbios existentes, y que no sucumbirá ante la presencia de un nuevo patógeno o un patógeno mutado, porque al menos algunos individuos serán capaces de desarrollar una respuesta inmune adecuada para vencer al patógeno. Las variaciones en las secuencias de MHC (responsables del polimorfismo) resultan de la herencia de diferentes moléculas MHC, y no son inducidas por recombinación, como ocurre con los receptores de los antígenos. Funciones de las moléculas MHC-I y II Ambos tipos de moléculas presentan péptidos antigénicos a los linfocitos T, responsables de la respuesta inmune específica para eliminar el patógeno responsable de la producción de dichos antígenos. Sin embargo, las moléculas MHC de Clase-I y II corresponden a dos vías diferentes de procesamiento de los antígenos, y se asocian con dos sistemas diferentes de defensa inmunitaria:[5] Tabla 1. Características de las vías de procesamiento de antígenos Característica Vía MHC-II Vía MHC-I Composición del complejo estable péptido-MHC Cadenas polimórficas α y β, péptido unido a ambas Cadena polimórfica α y microglobulina β2, péptido unido a cadena α Tipos de células presentadoras de antígenos (APC) Células dendríticas, fagocitos mononucleares, linfocitos B, algunas células endoteliales, epitelio del timo Casi todas las células nucleadas Linfocitos T capaces de responder Linfocitos T cooperadores (CD4+) Linfocitos T citotóxicos (CD8+) Origen de las proteínas antigénicas Proteínas presentes en endosomas o lisosomas (en su mayoría internalizadas del medio extracelular) Proteínas citosólicas (en su mayor parte sintetizadas por la célula; pueden entrar también del exterior mediante fagosomas) Enzimas responsables de la generación de péptidos Proteasas de los endosomas y lisosomas (como la catepsina) El proteasoma citosólico Sitio de carga del péptido sobre la molécula MHC Compartimento vesicular especializado Retículo endoplásmico Moléculas implicadas en el transporte de los péptidos y carga sobre las moléculas MHC Cadena invariante, DM TAP (transporter associated with antigen processing) Los linfocitos T de un individuo concreto presentan una propiedad denominada restricción MHC: sólo pueden detectar un antígeno si éste viene presentado por una molécula MHC del mismo individuo. Esto se debe a que cada linfocito T tiene una especificidad dual: el receptor del linfocito T (denominado TCR por T cell receptor) reconoce algunos residuos del péptido y simultáneamente algunos residuos de la molécula MHC que lo presenta. Esta propiedad es muy importante en el trasplante de órganos, e implica que, durante su desarrollo, los linfocitos T deben "aprender" a reconocer las moléculas MHC propias del individuo, mediante el proceso complejo de maduración y selección que tiene lugar en el timo. Las moléculas MHC sólo pueden presentar péptidos, lo que implica que los linfocitos T, dado que sólo pueden reconocer un antígeno si viene asociado a una molécula MHC, sólo pueden reaccionar ante antígenos de origen proteico (procedentes de microbios) y no a otro tipo de compuestos químicos (ni lípidos, ni ácidos nucleicos, ni azúcares). Cada molécula MHC puede presentar un único péptido cada vez, dado que la hendidura de la molécula sólo tiene espacio para alojar un péptido. Sin embargo, una molécula MHC dada tiene una especificidad amplia, porque puede presentar muchos péptidos diferentes (aunque no todos). Procesamiento de péptidos asociados a moléculas MHC-I: proteínas presentes en el citosol son degradadas por el proteasoma, y los péptidos resultantes son internalizados por el canal TAP en el retículo endoplásmico, donde se asocian con las moléculas recién sintetizadas de MHC-I. Los complejos péptido-MHC-I pasan al aparato de Golgi, donde son glucosilados, y de ahí a vesículas secretoras, que se fusionan con la membrana celular, de forma que los complejos quedan expuestos hacia el exterior, permitiendo el contacto con los linfocitos T circulantes. Las moléculas MHC adquieren el péptido que presentan en el exterior de la membrana celular durante su propia biosíntesis, en el interior celular. Por tanto, los péptidos que presentan las moléculas MHC provienen de microbios que están en el interior celular, y ésta es la razón por la cual los linfocitos T, que sólo identifican péptidos cuando están asociados a moléculas MHC, sólo detectan microbios asociados a células y desencadenan una respuesta inmune contra microbios intracelulares. Es importante resaltar que las moléculas MHC-I adquieren péptidos que provienen de proteínas citosólicas, mientras que las moléculas MHC-II adquieren péptidos de proteínas contenidas en vesículas intracelulares. Por ello, las moléculas MHC-I presentarán péptidos propios, péptidos virales (sintetizados por la propia célula) o péptidos procedentes de microbios ingeridos en fagosomas. Las moléculas MHC-II, por su parte, presentarán péptidos procedentes de microbios ingeridos en vesículas (este tipo de moléculas sólo se expresan en células con capacidad fagocítica). Las moléculas MHC sólo se expresan de forma estable en la membrana celular si tienen un péptido cargado: la presencia del péptido estabiliza la estructura de las moléculas MHC, las moléculas "vacías" se degradan en el interior celular. Las moléculas MHC cargadas con un péptido pueden permanecer en la membrana durante días, el tiempo suficiente para asegurar que un linfocito T adecuado reconozca el complejo e inicie la respuesta inmunitaria. En cada individuo, las moléculas MHC pueden presentar tanto péptidos extraños (procedentes de patógenos) como péptidos procedentes de las proteínas propias del individuo. Esto implica que, en un momento dado, sólo una pequeña proporción de las moléculas MHC de una célula presentará un péptido extraño: la mayor parte de los péptidos que presente serán propios, dado que son más abundantes. Sin embargo, los linfocitos T son capaces de detectar un péptido presentado por sólo el 0,1%-1% de las moléculas MHC para iniciar una respuesta inmune. Los péptidos propios, por otro lado, no pueden iniciar una respuesta inmune (excepto en los casos de las enfermedades autoinmunes), porque los linfocitos T específicos para los antígenos propios son destruidos o inactivados en el timo. Sin embargo, la presencia de péptidos propios asociados a las moléculas MHC es esencial para la función supervisora de los linfocitos T: estas células están constantemente patrullando el organismo, verificando la presencia de péptidos propios asociados a las moléculas MHC y desencadenando una respuesta inmune en los casos raros en los que detectan un péptido extraño. Las moléculas MHC en el rechazo de trasplantes Las moléculas MHC se identificaron y nombraron precisamente por su papel en el rechazo de trasplantes entre ratones de diferentes cepas endogámicas. En humanos, las moléculas MHC son los antígenos de los leucocitos (HLA). Llevó más de 20 años comprender la función fisiológica de las moléculas MHC en la presentación de péptidos a los linfocitos T.[6] Como se ha indicado antes, cada célula humana expresa 6 alelos MHC de clase-I (un alelo HLA-A, -B y -C de cada progenitor) y 6-8 alelos MHC de clase-2 (uno HLA-DP y -DQ, y uno o dos de HLA-DR de cada progenitor, y algunas combinaciones de éstos). El polimorfismo de los genes MHC es muy elevado: se estima que en la población hay al menos 350 alelos de los genes HLA-A, 620 alelos de HLA-B, 400 alelos de DR y y 90 alelos de DQ. Como estos alelos pueden heredarse y expresarse en muchas combinaciones diferentes, cada individuo expresará probablemente algunas moléculas que serán diferentes de las moléculas de otro individuo, excepto en el caso de los gemelos idénticos. Todas las moléculas MHC pueden ser dianas del rechazo de transplantes, aunque HLA-C y HLA-DP tienen un bajo polimorfismo, y probablemente tengan una importancia menor en los rechazos. En el caso de un trasplante (de órganos o de células madre), las moléculas HLA funcionan como antígenos: pueden desencadenar una respuesta inmunitaria en el receptor, provocando el rechazo del trasplante. El reconocimiento de los antígenos MHC en células de otro individuo es una de las respuestas inmunes más intensas que se conocen. La razón por la que los individuos reaccionan contra las moléculas MHC de otro individuo se comprende bastante bien. Durante el proceso de maduración de los linfocitos T, éstos son seleccionados en función de la capacidad de su TCR de reconocer débilmente complejos "péptido propio:MHC propio". Por ello, en principio, los linfocitos T no deberían reaccionar frente a un complejo "péptido extraño:MHC extraño", que es lo que aparecerá en las células trasplantadas. Sin embargo, parece que lo que ocurre es un tipo de reacción cruzada: los linfocitos T del individuo receptor pueden equivocarse, porque la molécula MHC del donante es similar a la propia en la zona de unión al TCR (la zona variable del MHC se encuentra en la zona de unión al péptido que presentan). Por esta razón, los linfocitos del individuo receptor interpretan el complejo presente en las células del órgano trasplantado como "péptido extraño:MHC propio" y desencadenan una respuesta inmune contra el órgano "invasor", porque lo perciben de la misma manera que un tejido propio infectado o tumoral, pero con un número mucho más elevado de complejos capaces de iniciar una respuesta. El reconocimiento de la molécula de MHC extraña como propia por los linfocitos T se denomina aloreconocimiento. Pueden producirse dos tipos de rechazo de trasplantes mediado por las moléculas MHC (HLA): •rechazo hiperagudo: se produce cuando el individuo receptor presenta anticuerpos anti-HLA preformados, antes del trasplante; esto puede deberse a la realización previa de transfusiones de sangre (que incluye linfocitos del donante, con moléculas HLA), a la generación de anti-HLA durante el embarazo (contra los HLA del padre presentes en el feto) y por la realización de un trasplante previo; •rechazo humoral agudo y disfunción crónica del órgano trasplantado: se debe a la formación de anticuerpos anti-HLA en el receptor, contra las moléculas HLA presentes en las células endoteliales del trasplante. En ambos casos, se produce una reacción inmune contra el órgano trasplantado, que puede generar lesiones en el mismo, lo que conlleva la pérdida de función, inmediata en el primer caso y progresiva en el segundo. Por esta razón, es fundamental realizar una prueba de reacción cruzada entre células del donante y suero del receptor, para detectar la presencia de anticuerpos anti-HLA preformados en el receptor contra las moléculas HLA del donante, y evitar el rechazo hiperagudo. Normalmente, se verifica la compatibilidad de las moléculas HLA-A, -B y -DR: a medida que aumenta el número de incompatibilidades, la supervivencia a 5 años del transplante disminuye. La compatibilidad total sólo existe entre gemelos idénticos, pero en la actualidad existen bases de datos de donantes a nivel mundial que permiten optimizar la compatibilidad HLA entre un donante potencial y un receptor. Anticuerpo De Wikipedia, la enciclopedia libre Saltar a: navegación, búsqueda Artículo bueno Molécula de inmunoglobulina con su típica forma de Y. En azul se observan las cadenas pesadas con cuatro dominios Ig, mientras que en verde se muestran las cadenas ligeras. Entre el tallo (Fracción constante, Fc) y las ramas (Fab) existe una parte más delgada conocida como "región bisagra" (hinge). Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.[1] El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.[2] Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno.[3] Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epítopo. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un organismo. El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógeno necesaria para que éste provoque una infección. La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o paratopos), que posteriormente sufren mutaciones aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.[2] [4] Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como conmutación de clase de inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmunitario humoral.[5] La reacción antígeno-anticuerpo (Ag-Ac) es una de las piedras angulares en la respuesta inmunitaria del cuerpo humano. El concepto se refiere a la unión específica de un anticuerpo con un antígeno para inhibir o ralentizar su toxicidad. El acoplamiento estructural entre las macromoléculas se realiza gracias a varias fuerzas débiles que disminuyen con la distancia, como los puentes de hidrógeno, las fuerzas de Van Der Waals, las interacciones electrostáticas y las hidrofóbicas. El reconocimiento Ag-Ac es una reacción de complementariedad, por lo que se efectúa a través de múltiples enlaces no covalentes entre una parte del antígeno y los aminoácidos del sitio de unión del anticuerpo. La reacción se caracteriza por su especificidad, rapidez, espontaneidad y reversibilidad. Índice [ocultar] ◦1 Características ◾1.1 Especificidad ◾1.2 Rapidez ◾1.3 Espontaneidad ◾1.4 Reversibilidad Características Especificidad Capacidad del anticuerpo de unirse al antígeno que lo estimuló a través del epítopo o determinante antigénico mediante uniones intermoleculares débiles. La unión dada por la especificidad es muy precisa y permite distinguir entre grupos químicos con diferencias mínimas a pesar de su similitud; además, permite la detención de un sólo antígeno en cuestión. Rapidez La velocidad con que ocurre la primera etapa de la reacción Ag-Ac es del orden de milésimas de segundo, y está limitada únicamente por la difusión. La segunda etapa, que es más larga, incluye todas las manifestaciones que se presentan como consecuencia de la interacción, tales como precipitación, aglutinación, neutralización, etc. Espontaneidad La reacción Ag-Ac no requiere energía adicional para efectuarse. Reversibilidad Dado que la reacción se debe a fuerzas no covalentes, es reversible y, en consecuencia, se ve afectada por factores como la temperatura, la proporción de Ag-Ac, el pH y la fuerza iónica. Síntomas La sustancia o elemento que provoca dicha reacción se denomina alérgeno, y los síntomas provocados son definidos como reacciones alérgicas. Cuando un alérgeno penetra en el organismo de un sujeto que es alérgico a él, su sistema inmunitario responde produciendo una gran cantidad de anticuerpos llamados IgE. La sucesiva exposición al mismo alérgeno produce la liberación de mediadores químicos, en particular la histamina, que producirán los síntomas típicos de la reacción alérgica. Sistema inmunitario De Wikipedia, la enciclopedia libre Saltar a: navegación, búsqueda Artículo bueno Sistema inmunitario Neutrophil with anthrax copy.jpg Neutrófilos (amarillo) ingieren mediante fagocitosis bacterias del carbunco (naraja). La imagen corresponde a un microscopio electrónico de barrido. La línea blanca equivale a 5 micrómetros. Función Protección de un organismo ante agentes externos. Estructuras básicas Leucocitos o Glóbulos blancos Sinónimos Sistema inmune Sistema inmunológico Un sistema inmunitario, sistema inmune o sistema inmunológico (del latín in-mūn(itātem) 'sin obligación', cient. 'inmunidad' y del griego sýn σύν 'con', 'unión', 'sistema', 'conjunto') es aquel conjunto de estructuras y procesos biológicos en el interior de un organismo que le protege contra enfermedades identificando y matando células patógenas y cancerosas.[1] Detecta una amplia variedad de agentes, desde virus hasta parásitos intestinales,[2] [3] y necesita distinguirlos de las propias células y tejidos sanos del organismo para funcionar correctamente. El sistema inmunitario se encuentra compuesto principalmente por leucocitos (linfocitos,[4] otros leucocitos,[5] anticuerpos,[6] células T,[7] citoquinas,[7] macrófagos,[7] neutrófilos,[7] entre otros componentes que ayudan a su funcionamiento).[7] La detección es complicada ya que los patógenos pueden evolucionar rápidamente, produciendo adaptaciones que evitan el sistema inmunitario y permiten a los patógenos infectar con éxito a sus huéspedes.[8] Para superar este desafío, se desarrollaron múltiples mecanismos que reconocen y neutralizan patógenos. Incluso los sencillos organismos unicelulares como las bacterias poseen sistemas enzimáticos que los protegen contra infecciones virales. Otros mecanismos inmunológicos básicos se desarrollaron en antiguos eucariontes y permanecen en sus descendientes modernos, como las plantas, los peces, los reptiles y los insectos. Entre estos mecanismos figuran péptidos antimicrobianos llamados defensinas,[9] la fagocitosis y el sistema del complemento. Los vertebrados, como los humanos, tienen mecanismos de defensa aún más sofisticados.[10] Los sistemas inmunológicos de los vertebrados constan de muchos tipos de proteínas, células, órganos y tejidos, los cuales se relacionan en una red elaborada y dinámica. Como parte de esta respuesta inmunológica más compleja, el sistema inmunitario humano se adapta con el tiempo para reconocer patógenos específicos más eficientemente. A este proceso de adaptación se le llama "inmunidad adaptativa" o "inmunidad adquirida" capaz de poder crear una memoria inmunológica.[11] La memoria inmunológica creada desde una respuesta primaria a un patógeno específico, proporciona una respuesta mejorada a encuentros secundarios con ese mismo patógeno específico. Este proceso de inmunidad adquirida es la base de la vacunación. Los trastornos en el sistema inmunitario pueden ocasionar enfermedades. La inmunodeficiencia ocurre cuando el sistema inmunitario es menos activo que lo normal,[12] resultando en infecciones recurrentes y con peligro para la vida. La inmunodeficiencia puede ser el resultado de una enfermedad genética, como la inmunodeficiencia combinada grave,[13] o ser producida por fármacos o una infección, como el síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA) que está provocado por el retrovirus VIH.[14] En cambio, las enfermedades autoinmunes son consecuencia de un sistema inmunitario hiperactivo que ataca tejidos normales como si fueran organismos extraños. Entre las enfermedades autoinmunes comunes figuran la tiroiditis de Hashimoto, la artritis reumatoide, la diabetes mellitus tipo 1 y el lupus eritematoso. La inmunología cubre el estudio de todos los aspectos del sistema inmunitario que tienen relevancia significativa para la salud humana y las enfermedades. Se espera que la mayor investigación en este campo juegue un papel serio en la promoción de la salud y el tratamiento de enfermedades. Inmunoensayo De Wikipedia, la enciclopedia libre Saltar a: navegación, búsqueda Inmunoensayo es un conjunto de técnicas inmunoquímicas analíticas de laboratorio que tienen en común el usar complejos inmunes, es decir los resultantes de la conjugación de anticuerpos y antígenos, como referencias de cuantificación de un analito (sustancia objeto de análisis) determinado, que puede ser el anticuerpo (Ac) o un antígeno (Ag), usando para la medición una molécula como marcador que hace parte de la reacción con el complejo inmune en la prueba o ensayo químico. La técnica se basan en la gran especificidad y afinidad de los anticuerpos por sus antígenos específicos y se usan los anticuerpos monoclonales (obtenidos en el laboratorio) o de sueros policlonales (obtenidos de animales), siendo más específicos los monoclonales. Su gran sensibilidad y especificidad permite la cuantificación de compuestos presentes en líquidos orgánicos en concentración reducida, del orden de nanogramos/ml o de picogramos/ml. El desarrollo del inmunoensayo ha tenido gran impacto en el campo del diagnostico médico mediante pruebas de laboratorio o química clínica. Por la técnica de medición ◦Competitivo: el Antígeno (Ag) objeto de la medición compite con un antígeno marcado por un anticuerpo (Ac). Se mide por la cantidad del antígeno marcado sin conjugar que se considera es inversamente proporcional al analito. ◦No competitivo (llamado también tipo sándwich): el Ag de la muestra reacciona con dos Ac diferentes que se fijan a distintas partes del Ag . Uno de los Ac generalmente está en soporte sólido para facilitar la separación de la fracción ligada, y el otro Ac lleva la marca. Se mide por la cantidad del marcador considerando que es directamente proporcional a la cantidad del analito. Por el medio donde se realiza la medición ◦Homogéneo: En este tipo de ensayo la señal generada por la unión del antígeno y el anticuerpo se mide directamente en el mismo medio que se utiliza para favorecer la formación del complejo inmune. ◦Heterogéneo: En este tipo de ensayo la señal generada por la unión del antígeno y el anticuerpo se mide en un medio diferente que el utilizado para la unión del complejo inmune, generalmente implican una etapa intermedia de lavado para eliminar interferencias. Se considera que los inmunoensayos con formato homogéneo no competitivo son los más sensibles y específicos. Por el marcador ◦Radioinmunoensayo (RIA) : el marcador es un isótopo radioactivo. ◦Enzimoinmunoanálsis (EIA): el marcador es una enzima como por ejemplo la técnica de enzimoinmunoensayo conocido por su abreviatura ELISA. ◦Fluoroinmunoanálisis: el marcador es una molécula fluorescente, por ejemplo FPIA. ◦Ensayo Inmunoquimioluminiscente: la marca es en general una enzima capaz de catalizar una reacción quimioluminiscente. Son tanto o mas sensibles que los radioinmunoensayos, y no presentan riesgos de manipulación de sustancias radioactivas. En contraposición estan poco desarrollados y no siempre es posible aplicarlos. Usos ◦Medición de niveles de hormonas: por ejemplo la medición de niveles de hormonas tiroideas o de estrógenos ◦Medición de metabolitos en suero cuya cantidad o presencia son indicios de daño celular: Por ejemplo la medición de marcadores biológicos miocárdicos como las troponinas ◦Detección de virus: por ejemplo de los causantes de hepatitis y su individualización ◦Detección del cáncer o de células tumorales: a través de sus proteínas o marcadores tumorales, liberados en el suero de los pacientes. ◦Detectar exposición a agentes infecciosos: por ejemplo de rubéola o toxoplasmosis en mujeres embarazadas o en personas inmunosuprimidas. ◦Detección de metabolitos indicadores de problemas fisiológicos, por su presencia o cantidad excesiva, en la sangre : por ejemplo en caso de anemia se mide niveles de ferritina. ◦Medir niveles de medicamentos, drogas objeto de abuso y toxinas en sangre. C.R.E.: No pudiendo revelar su producción In vitro por lo cual se protege el IP patentable se aplica y produce por el Laboratorio Dr. Brzostowski SA, ya utilizándose en la atención de diversas enfermedades reumáticas, elevando las defensas naturales y reestructurando la salud, comenzando las investigaciones en el funcionamiento del páncreas y la cura de la Diabetes, rejuveneciendo las células de nuestro organismo.
